L-Lactatdehydrogenase | ||
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Bändermodell LDH-5 (Muskel) nach PDB 1I10 | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 333/331/331 Aminosäuren | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | LDHA, LDHB, LDHC | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 1.1.1.27, Oxidoreduktase | |
Substrat | Pyruvat + NADH + H+ | |
Produkte | Lactat + NAD+ |
L-Lactatdehydrogenase oder kurz Lactatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das die Bildung von L-Lactat und NAD+ aus Pyruvat und NADH katalysiert. Die Reaktion ist reversibel. LDH kommt in allen Zellen nahezu aller Lebewesen vor. Sie ist ein Bestandteil der Milchsäuregärung. Bei höheren Tieren reichert sich von Zellen ausgeschiedene LDH aufgrund großer Stabilität auch in Hämolymphe und Blut an. Dort kann sie als ein Laborparameter genutzt werden, der Zellschädigungen anzeigt. Die sehr ähnliche D-Lactatdehydrogenase kommt nur bei niederen Tieren, Mikroorganismen und Pflanzen vor.[1]
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